¿Qué es lo que le da el impulso electrónico a los péptidos? Una estructura plegada, según un nuevo estudio publicado en la revista procedimientos de la Academia Nacional de Ciencias.
El transporte de electrones, el proceso de generación de energía dentro de las células vivas que permite la fotosíntesis y la respiración, se ve mejorado en péptidos con una estructura colapsada y plegada. Investigadores interdisciplinarios del Instituto Beckman de Ciencia y Tecnología Avanzada combinaron experimentos con moléculas individuales, simulaciones de dinámica molecular y mecánica cuántica para validar sus hallazgos.
«Este descubrimiento proporciona una nueva comprensión de cómo los electrones fluyen a través de péptidos con estructuras más complejas, al tiempo que ofrece nuevas vías para diseñar y desarrollar dispositivos electrónicos moleculares más eficientes», dijo el investigador principal Charles Schroeder, profesor de Economía James en Ciencia e Ingeniería de Materiales en la Universidad de Illinois Urbana-Champaign.
Las proteínas residen en todas las células vivas y son parte integral de actividades celulares como la fotosíntesis, la respiración (absorción de oxígeno y expulsión de dióxido de carbono) y la contracción muscular.
Químicamente, las proteínas son largas secuencias de aminoácidos dispuestas como luces navideñas, y los diferentes colores representan diferentes aminoácidos, como el triptófano y la glutamina.
En la forma más simple de una proteína (su estructura primaria), la cadena de aminoácidos se encuentra plana. Pero los aminoácidos son propensos a mezclarse; cuando interactúan entre sí, la cadena se enreda, lo que provoca el colapso estructural conocido como plegamiento de proteínas (o estructura secundaria).
Los investigadores preguntaron si la estructura de una proteína afecta su capacidad para conducir electricidad y de qué manera, una pregunta que no tiene una respuesta clara en la literatura existente.
Rajarshi «Reeju» Samajdar, un estudiante de posgrado del Grupo Schroeder, estaba investigando pacientemente este problema de las proteínas experimentando con una molécula a la vez. Pero Samajdar no estaba estudiando proteínas en absoluto. En cambio, se centró en péptidos, fragmentos de proteínas con una fracción de aminoácidos. Para este estudio, Samajdar utilizó péptidos con alrededor de cuatro o cinco aminoácidos, lo que permitió una observación más granular, dijo.
Samajdar observó algo sorprendente: los péptidos estirados con una estructura primaria parecían ser conductores de energía menos eficaces que sus contrapartes plegadas con una estructura secundaria. La marcada diferencia entre el comportamiento de los péptidos en cada estado despertó su curiosidad.
«Los péptidos son muy flexibles. Nos interesaba comprender cómo cambiaban las propiedades de conductancia a medida que se estiraban y los péptidos pasaban de una estructura secundaria plegada a una conformación extendida. Curiosamente, vi un salto claro entre esas dos estructuras, con diferentes propiedades electrónicas en cada una», dijo Samajdar.
Para verificar sus observaciones, Samajdar recurrió a Moeen Meigooni, un asistente de investigación de posgrado que trabaja con Emad Tajkhorshid, investigador de Beckman, profesor y titular de la Cátedra J. Woodland Hastings en Bioquímica.
El equipo simuló el comportamiento conformacional de los péptidos con modelos informáticos, lo que confirmó los cambios estructurales bruscos observados por Samajdar. Sin dejar piedra sin remover, los investigadores trabajaron con Martin Mosquera, profesor adjunto de química en la Universidad Estatal de Montana, y Nicholas Jackson, investigador de Beckman y profesor adjunto de química en Illinois, para utilizar cálculos mecánicos cuánticos y confirmar que estas dos estructuras discretas estaban efectivamente vinculadas a los cambios en la conductividad.
«Creemos que nuestro enfoque, que combina experimentos con moléculas individuales, modelado estructural con dinámica molecular y mecánica cuántica, es un método muy eficaz para comprender la electrónica molecular», afirmó Samajdar. «Podríamos haber recurrido directamente a la cuántica, pero no lo hicimos. La simulación por ordenador nos permitió estudiar todo el espacio conformacional de los péptidos».
Los resultados de los investigadores, que fueron verificados tres veces, indican que los péptidos con una estructura secundaria plegada conducen mejor la electricidad que los péptidos con una estructura primaria desplegada. La estructura secundaria específica que observaron tenía una forma llamada 310 hélice.
Dado que este trabajo se realizó en péptidos, los resultados permiten comprender mejor el transporte de electrones en proteínas más grandes y complejas y otras biomoléculas, lo que apunta a aplicaciones en dispositivos electrónicos moleculares como semiconductores que funcionan alternando entre dos estructuras distintas.